Biotinoil tripèptidés un compost sintètic format en unir la biotina (vitamina H) amb el tripèptid Gly His Lys (GHK) mitjançant un enllaç amida. L'avantatge estructural d'aquesta substància permet que la biotina millori la funció cel·lular a nivell de suport metabòlic, mentre que GHK activa programes de reparació a nivell de regulació de la senyalització, formant una xarxa tridimensional de "subministrament de nutrients + regulació gènica". Com a grup lipòfil, la biotina pot millorar la capacitat dels pèptids de penetrar a l'estrat còrni i aconseguir un enriquiment precís de fàrmacs en fol·licles pilosos, glàndules sebàcies i altres apèndixs mitjançant el sistema d'avidina de biotina. La modificació química redueix la taxa d'hidròlisi enzimàtica de la GHK in vivo i allarga la seva vida mitjana-. Aquesta substància afavoreix la deposició de col·lagen IV de la membrana basal activant l'expressió del gen COL4A1 en fibroblasts. El col·lagen IV és el component principal de la membrana basal i el seu augment pot millorar la força de la unió dèrmica epidèrmica i reduir la formació d'arrugues.
Formulari dels nostres productes
Biotinoil Tripèptid-1 COA
Inducció sinèrgica de col·lagen tipus IV i laminina 5
En la investigació biològica de la pell i els fol·licles pilosos, l'equilibri dinàmic de la matriu extracel·lular (ECM) és el nucli per mantenir l'estabilitat estructural i la integritat funcional dels teixits. El col·lagen de tipus IV i la laminina 5, com a components clau de la membrana basal, fixen l'epidermis i la dermis mitjançant la formació d'una estructura de xarxa tridimensional i regulen la proliferació, la migració i la diferenciació cel·lular.Biotinoil tripèptid(BTP-1), com a pèptid bioactiu sintètic, millora significativament la força de la unió dèrmica del fol·licle pilós estimulant específicament la síntesi de col·lagen tipus IV i laminina 5, convertint-lo en una molècula calenta en els camps de la prevenció de la caiguda del cabell, la promoció del creixement del cabell i la reparació de la pell.
Característiques moleculars i funcions biològiques
Biotinoil tripèptid-1 (BTP-1)
BTP-1 és un compost sintètic format per enllaç covalent de biotina (vitamina H) i tripèptid Gly His Lys (GHK) mitjançant enllaços amida. La seva fórmula molecular és C24H38N8O6S i el seu pes molecular és de 566,67 Da. La seva estructura consta de tres dominis funcionals:
Part de biotina: com a vitamina-soluble en aigua, participa en el metabolisme dels greixos i proteïnes, i actua com a coenzim carboxilasa per afavorir la síntesi de col·lagen;
Tripèptid GHK: pertany a la sèrie Matrikine (productes hidrolitzats de la matriu de la pell després d'una lesió), que pot activar l'expressió dels gens de reparació cel·lular i regular la reconstrucció del teixit connectiu;
Enllaç amida: millora l'estabilitat molecular i assegura efectes sinèrgics entre biotina i GHK.
Promoure la síntesi d'ECM: mitjançant la regulació de l'expressió gènica del col·lagen tipus IV i la laminina 5, millora la força de la unió dèrmica del fol·licle pilós;
Protecció antioxidant: elimina les espècies reactives d'oxigen (ROS) dels fol·licles pilosos i redueix l'atròfia del fol·licle pilós induïda per l'estrès oxidatiu;
Lliurament de nutrients: com a portador, transporta amb precisió nutrients com la biotina a les cèl·lules del fol·licle pilós, afavorint la síntesi de queratina;
Regulació del senyal cel·lular: s'uneix als receptors superficials de les cèl·lules del fol·licle pilós, activa vies com la catenina PI3K/AKT i Wnt/- i afavoreix la proliferació de cèl·lules del fol·licle pilós.
Col·lagen tipus IV
El col·lagen tipus IV és el component principal de la capa densa de la membrana basal, que representa més del 50% de la proteïna total de la membrana basal. La seva molècula està formada per tres cadenes alfa (1- 6) que formen una estructura de triple hèlix, que s'enllaça-entre molècules per formar una malla tridimensional contínua. Té les següents característiques:
Estructura no fibrosa: a diferència de l'estructura fibrosa del col·lagen tipus I i III, el col·lagen tipus IV té forma esfèrica o de vareta-, que és més adequada per a l'estructura de malla de la membrana del soterrani;
Domini no col·lagenós (NC1): situat a l'extrem molecular, implicat en l'adhesió cel·lular, transducció de senyals i enllaços-intermoleculars;
Regulació dinàmica: durant processos patològics com la fibrosi hepàtica i l'envelliment de la pell, el nivell d'expressió del col·lagen tipus IV canvia significativament, reflectint el grau de dany dels teixits.
Suport estructural: forma una quadrícula composta amb laminina 5, nestin, etc. per mantenir l'estabilitat de la membrana basal;
Ancoratge cel·lular: Connexió amb queratinòcits epidèrmics mitjançant receptors d'integrines per fixar l'epidermis a la dermis;
Centre de senyal: emmagatzema i allibera factors de creixement (com ara TGF -, EGF) per regular la proliferació i la diferenciació cel·lular.
laminina 5
La laminina-5 és la glicoproteïna central de la capa transparent de la membrana basal, composta per tres cadenes peptídiques - 3, 3 i 2 que formen un trímer en forma de creu amb un pes molecular d'aproximadament 460 kDa. La seva estructura inclou múltiples dominis funcionals:
Domini G-: situat al final de la cadena 3, mediant l'adhesió i la migració cel·lular;
Seqüència repetitiva semblant a l'EGF: implicada en l'enllaç creuat-de la matriu extracel·lular;
Estructura de braç curt: es combina amb col·lagen tipus VII per formar filaments d'ancoratge, que penetren a la membrana basal i es connecten a la capa de la papil·la dèrmica.
Ancoratge dèrmic epidèrmic: fixació de l'epidermis a la dermis mitjançant la interacció de cables d'ancoratge amb col·lagen tipus VII i nestina;
Mecanisme col·laboratiu
BTP-1 regula la síntesi de col·lagen tipus IV i laminina 5
Biotinoil tripèptidindueix de manera sinèrgica la síntesi de col·lagen tipus IV i laminina 5 a través de les següents vies:
El paper del tripèptid GHK: com a Matrikine, GHK pot unir-se als receptors superficials de les cèl·lules del fol·licle pilós, activar la via MAPK/ERK i promoure la transcripció dels gens COL4A1 (cadena de col·lagen tipus IV alfa 1) i LAMA3 (cadena de laminina 5 alfa 3);
Efecte sinèrgic de la biotina: com a coenzim carboxilasa, la biotina millora l'activitat de la col·lagen sintasa, amplificant encara més l'efecte d'inducció de GHK.
Evidència experimental:
En un model de cultiu d'òrgans de fol·licle pilós in vitro, després de 48 hores de tractament amb 100 ppm de BTP-1, els nivells d'expressió d'ARNm de col·lagen tipus IV i laminina 5 van augmentar 2,3 vegades i 1,8 vegades, respectivament;
En estudis clínics, després de 12 setmanes d'ús de xampú que conté un 0,05% de BTP-1, la deposició de col·lagen tipus IV al cuir cabellut dels subjectes va augmentar un 35% i l'expressió de laminina 5 va augmentar un 28%.
Millora de la síntesi i secreció de proteïnes
Activació de la via MTOR: BTP-1 afavoreix la síntesi de proteïnes a les cèl·lules del fol·licle pilós mitjançant la via PI3K/AKT/mTOR, augmentant la secreció de col·lagen tipus IV i laminina 5;
Alleujament de l'estrès del reticle endoplasmàtic: la biotina manté parcialment l'homeòstasi del calci del reticle endoplasmàtic, redueix els errors de plegament de proteïnes i millora l'eficiència de secreció de proteïnes ECM.
Experiments amb animals:
En el model de pèrdua de cabell del ratolí C57BL/6, després de 8 setmanes d'aplicació local de BTP-1 (500 ppm), la intensitat d'immunofluorescència del col·lagen tipus IV i la laminina 5 al voltant dels fol·licles pilosos va augmentar un 42% i un 37%, respectivament, i la densitat de creixement del cabell va augmentar un 55%.
La interacció entre el col·lagen tipus IV i la laminina 5
El col·lagen tipus IV i la laminina 5 formen una estructura estable de membrana basal mitjançant els mecanismes següents:
El domini NC1 s'uneix al domini G: el domini NC1 del col·lagen tipus IV interacciona amb el domini G de la laminina 5 mitjançant enllaços no covalents, formant un complex de "laminina de col·lagen";
Pont de Nestin: Nestin-1/2 s'uneix simultàniament al col·lagen de tipus IV i a la laminina 5 a través del seu domini globular, formant una bastida de malla tridimensional.
Evidència de biologia estructural:
L'anàlisi de microscòpia electrònica criogràfica mostra que la triple hèlix del col·lagen tipus IV s'uneix al braç curt de la laminina 5 en una proporció d'1:2, formant una estructura de malla amb un diàmetre d'aproximadament 15 nm;
L'anàlisi de difracció de raigs -X va confirmar l'existència de llocs d'unió específics entre l'EGF com la seqüència repetida de Nestin i el domini NC1 del col·lagen tipus IV.
Coordinació de Transmissió de Senyals
Activació del receptor d'integrines: el col·lagen tipus IV i la laminina 5 activen conjuntament la via FAK/Src a través del receptor d'integrines 6 4, afavorint la proliferació de cèl·lules mare del fol·licle pilós;
Alliberament del factor de creixement: la graella de col·lagen de tipus IV emmagatzema TGF - 1 i la laminina 5 s'uneix a l'EGF a través del domini G, regulant de manera sinèrgica la diferenciació del fol·licle pilós.
Experiment funcional:
En el model equivalent de pell tridimensional, quan s'afegeixen tant col·lagen de tipus IV com laminina 5 simultàniament, l'eficiència de la inducció del fol·licle pilós augmenta 2,1 vegades en comparació amb l'addició de qualsevol dels components sols;
Després de bloquejar la integrina 6 4, l'efecte de creixement del fol·licle pilós induït per BTP-1 va desaparèixer, confirmant l'efecte sinèrgic de la senyalització de col·lagen tipus IV i laminina 5.
Els efectes antioxidants i de transport de nutrients de BTP-1
Eliminació de ROS: la porció de biotina del BTP-1 redueix els nivells de ROS als fol·licles pilosos mitjançant la regeneració del glutatió (GSH), reduint així el dany oxidatiu al col·lagen tipus IV i la laminina 5;
Inhibició de les MMP: el tripèptid GHK pot regular a la baixa l'expressió de les metaloproteinases de la matriu (MMP-2/9), evitant la degradació de l'ECM.
Dades clíniques:
En pacients amb alopècia androgènica, després de 16 setmanes d'utilitzar la solució d'essència que conté BTP-1, el nivell de MDA (malondialdehid, un marcador d'estrès oxidatiu) del cuir cabellut va disminuir un 41% i els productes de degradació del col·lagen tipus IV i la laminina 5 van disminuir un 33%.
Lliurament precís de nutrients
Efecte portador de biotina: BTP-1 s'interioritza a través del receptor de biotina (SMVT) a la superfície de les cèl·lules del fol·licle pilós, alhora que transporta oligoelements com ara zinc i coure a les cèl·lules, afavorint la síntesi de queratina;
Millora del subministrament de sang: BTP-1 pot induir l'expressió del factor de creixement endotelial vascular (VEGF), augmentar la densitat dels capil·lars al voltant dels fol·licles pilosos i millorar l'eficiència del subministrament de nutrients.
Model animal:
En el model de trasplantament de pell de ratolí nu, la densitat microvascular al voltant dels fol·licles pilosos a laBiotinoil tripèptidEl grup de tractament va ser 2,8 vegades superior al del grup control i la taxa de supervivència dels fol·licles pilosos trasplantats va augmentar un 60%.
Preguntes freqüents
Què és el biotinoil tripèptid?
+
-
Un complex de tripèptids amb biotina - vitamina H, dissenyat per prevenir la caiguda del cabell, estimula el metabolisme de les cèl·lules del fol·licle pilós, afavoreix el creixement del cabell i les pestanyes. Funciona per activar l'expressió gènica de reparació de teixits.
El biotinoil tripèptid-1 és el mateix que la biotina?
+
-
El biotinoil tripèptid-1 és una forma de biotina millorada amb pèptids que penetra profundament en els fol·licles pilosos i augmenta la producció de queratina. S'ha demostrat clínicament que augmenta la densitat i la força del cabell.
Etiquetes populars: biotinoil tripèptid, fabricants de biotinoil tripèptid de la Xina, proveïdors
